O estudo das hélices peptídicas, clave para deseñar novas moléculas para usos en medicina e biotecnoloxía
As hélices son estruturas que poden atoparse de maneira natural en moitas moléculas relevantes, como as proteínas. Estas hélices teñen un sentido de xiro que depende de como están organizados os seus compoñentes básicos. Ao comprender como se forma unha hélice, podemos entender mellor como estas estruturas afectan o comportamento das proteínas no noso corpo.
No caso dos péptidos, que son fragmentos máis pequenos de proteínas, a súa forma helicoidal débese á repetición de certos bloques chamados aminoácidos. Estas unidades poden ordenarse para crear unha nova capa quiral, é dicir, adoptan unha orientación especial que inflúe nas propiedades do péptido. A quiralidade, por tanto, xoga un papel crucial na forma na que estas estruturas moleculares se organizan e funcionan.
Un novo estudo publicado na revista Nature Communications analiza esta nova capa de información quiral que pode xerarse en péptidos con conformación de hélice alfa. Tras estudar os diferentes tipos de hélices que poden formarse, os autores puideron describir por primeira vez un modelo de simetría que permite comprender mellor como se relacionan as mesmas. O traballo liderado polo doutor Julián Bergueiro no Centro Singular de Investigación en Química Biolóxica e Materiais Moleculares (CiQUS) da USC detalla como as distintas secuencias de aminoácidos afectan a disposición e propiedades destas estruturas helicoidais.
Para conseguilo empregaron técnicas de computación e espectroscopía de luz circularmente polarizada, un método adecuado para analizar como interactúan as moléculas coa luz quiral, o que permitiu caracterizar diferentes topoloxías exo-helicais que coincidían de maneira precisa coas predicións teóricas. "Os resultados mostraron que os diferentes patróns ou diferentes maneiras de repetir os aminoácidos producen distintas estruturas helicoidais. Isto é esencial para comprender como realizan a súa actividade biolóxica moitas proteínas e potencialmente para deseñar novas moléculas para usos en medicina, biotecnoloxía ou novos materiais biocompatibles" explica Bergueiro, investigador Ramón y Cajal da Universidade de Santiago de Compostela.
Controlar a secuencia de monómeros permitiría deseñar unha topoloxía específica ao longo da cadea do polímero, ofrecendo un novo enfoque na enxeñería macromolecular. Este estudo marca un avance significativo no campo da química de péptidos, transformando a nosa comprensión de como as estruturas helicoidais poden ser potencialmente aproveitadas no desenvolvemento de novos compostos e tecnoloxías.